PROTEIN ADALAH

PROTEIN

Protein merupakan senyawa oganik yang berjumlah banyak yang mengandung organisme hidup dan sangat penting sesuai dengan fungsinya. Pertama kali diemukan pada 1883.saat ii proein dikenal sebagai bahan utama penyusun sel. Menyusun sel lebih dari 50 persen berat kering ewan. Kata “protein” diambil dari bahasa yunani , yaitu proteins atau primer (fessenden, 1986).

            Protein adalah segolongan besar senyawa organik yang dijumpai dalam semua mahluk hidup. Protein terdiri dari karbon (C), hidrogen (H), nitrogen (N) dan kebnyakan juga mengandung sulfur (S) (tanti, 2009).

            Protein adalah polimer yang terjadi melalui reaksi polimerasi kondensasi dari monomer asam amino. Masing-masing asam amino digubunkan degan suatu ikaan peptida, fungsi protein bervariasi yaitu ebagai enzim, hormon, antibodi dll. Dikenal da empat macam struktur protein yaitu , primer, sekunder, tersier dan kuartener (lehninger, 1982).

            Suatu molekul protein terdiri dari untaian banyak asam amino jumlahnya isa ratusan sampai ribuan. Ada asam amino beruntai kesamping sehingga membentuk cabang. BM suatu protein belasa sampai ratusan ribu protein yang tergolong paling besar adalah globulin, dengan BM=920.000. jika protein dipecah atau dicernakan terbentuk suatu hasil antara yang disebut peptida-peptida dibina atas eberapa asam amino. Dua asam amino beruntai disebut dipeptida. Tiga beruntai disebut tripeptida dan jika beruntai banyak disebut polipeptida. Ada bagian atau bagian sel berupa protein ada dalam bentuk peptida (siswono 2001).

Struktur-struktur protein antara lain :

1.      Struktur Primer

Menunjukan jumlah, jenis dan urutan asam amino dalam molekl protein

2.      Struktur Sekunder

Menunjukan adaya struktur α –helix dan lembaran berlipat

3.      Struktur Tersier

Meunjukan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau golongan (jembatan tiol – globural)

4.      Struktur Kuartener

Menunjukan derajat persekutuan unit-unit protein.

(poedjiadi,1994)

Protein dapat juga dibagi mejadi dua golongan utama berdasarka bentuk dan sifat tertnt. Rotein globural dan protein serabut. Protein globural  adalah molekul berentuk bulat kompak. Larut dalam air ( keratin kuku, rambut, kulit, kolagen pada jaringan ikat dan tulang) klasifikasi berdasarkan komposisi yaitu protein sederhana dan ptotein kojugat . merupakan gabungan protein sederhana dan komponen protein (glikoprotein, metaloprotein, lpoprotein, fosfoprotein, homoprotein) (lehninger,1982).

            Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter dan kloroform, asam amino ialah asam karbohidrat yang mempunyai gugus NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Rumus R-CH-COOH( poedjiadi, 1994).

                                                                                                              |

                                                                                                             NH     

            Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air, tapi larut dalam pelarut oganik. Demikian pula amino pada umumnya tidak larut dalam air, tetapi arut dalam pelarut organik ( poedjiadi, 1994).

            Asam amino ada 20 macam di alam dan terdiri dari satu gugus asam amino (-NH2) satu gugus rantai panjang samping (R), terikat pada satu atom C yang sama.

Klasifikasi asam amino berdasarkan gugus -R:

1.asam amino netral non-polar ( glisin, alanin, valin, isoleusin, metionin)

2.asam amino aromatik (fenil, alanin, tirosin)

3.asam amino polar tak bermuatan (serin, sistein)

4. asam amino bebas (lisin, arginin, histidin)

5.asam amino asam (asam apartat, asam glutamat)

            Pada asam-asam amino yang membentuk peptida yang terdiri dari gugusan netral asam amino akan beraksi netral bila terdapat gugus karboksilat bebas berlebih, maa peptida tersebut akan bereaksi basa ( iskandar, 1974).

Beberapa uji untuk mengidentifikasi protein:

              Uji Ninhidrin:

 uji ini digunakan untuk mengidentifikasi asam amino secara kuantitatif dalam jumlah kecil pemanasan dengan nihidrin berlebih akan menghasilkan produk berwarna ungu pada semua asam amino  yang memiliki gugus α-asam amiobebasa, proin memberikan warna kuning karena tersubstitusi gugus α-amino. Pada kondisi yang sesuai inensitas dihasilkan dapa dipakai ntuk mengukur konsentrasi asam amino secara kalorimeter (lehninger,1993).

Uji Biuret :

Biuret adalah pengujian untuk mengetahi adanya ikatan peptida khususnya peptida dalam protein, preaksi  ini terdiri dari CuSO 4 dalam basa etrat kuat warna yang dihasilkan uji biuret adalah ungu. Tidak selalu positif untuk setiap protein seperti dipeptida dan asam-asam amino (kecuali serin, histidin, tirosin)

Titik Isoelektrik:

Protein mempunya titik isoelektrik yaitu PH yang menunjukan jumlah muatan positif han negatif sama dalam protein itu . sehingga keadaan ini daya larut protein minimu. Protein akan bermuatan positif dibawah titik isoelektriknya protein distabilkan oleh muatan dan ineraksi protein dengan pelarut. Bila salah satu du faktor ini dihilangkan dapat engendap tetapi bila keduanya dihilangkan maka protein selalu mengendap titik isoelektrik. Dapat ditentukan elektroforesis. Yaitu suatu proses untuk mengukur migrasi ion dalam suatu man listrik.titik isoelektrik dapat ga di tetapkan dengan titrasi (fessenden 1986).

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH₂). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

asam amino, nama resminya adalah asam 2-amino karboksilat atau asam α-amino karboksilat. Secara umum memiliki struktur sebagai berikut:

Dimana R adalah gugus samping mulai dari yang paling sederhana –H (glycine | gly) hingga yang memiliki gugus samping siklik seperti tryptophan (trp). Gambar di bawah ini adalah struktur dari 20 jenis asam amino penyusun protein. Gugus R ada yang bersifat netral, bermuatan positif, negatif, ada yang hidrofilik dan hidrofobik.

Protein adalah makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks. Meskipun protein hanya tersusun atas asam amino yang ada 20 jenis saja, namun untuk dapat berfungsi, ia akan melipat-lipat dan membentuk suatu struktur tertentu yang sangat presisi sekaligus sulit diprediksi hingga saat ini. Karena strukturnya yang unik dan presisi itulah maka protein memiliki fungsi yang spesifik yang berbeda satu dengan lainnya.
Struktur protein memiliki tingkatan, asam amino sebagai monomer penyusun protein tersusun sehingga membentuk struktur protein

Struktur Primer

Secara sederhana, struktur primer protein adalah urutan asam amino penyusun protein yang disebutkan dari kiri (N-terminal) ke kanan (C-terminal). AA bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf. Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti ini:
Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala
Struktur primer terbentuk karena ikatan peptida antar AA selama proses biosintesis protein atau translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan dengan metode Degradasi Edman atau Tandem Mass Spectrophotometry. Atau bisa juga dari hasil translasi in silico gen pengkode protein tersebut.

Struktur Sekunder

Pada bagian tertentu dari protein, terdapat susunan AA yang membentuk suatu struktur yang reguler dengan sudut-sudut geometri tertentu. Ada dua struktur sekunder utama yaitu alfa-helix dan beta-sheet. Struktur ini terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antar AA.

Pada gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye).
Seperti halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat.
Tidak semua bagian protein membentuk struktur alfa-helix dan beta-sheet, pada bagian tertentu mereke tidak membentuk struktur yang reguler.

Struktur Tersier

Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu:

                                                                                                                                          

DAFTAR PUSTAKA

Yepihardi,2011.Struktur Molekul Protein http://sciencebiotech.net/struktur-molekul-protein/

Fessenden,R.J,1986 Kimia Organik.  Diterjemahkan oleh A.H.Pujaatmaka . Edisi ke-2.    

            Jakarta; Erlangga.

Eskandar, y.1974. Biokimia jakarta; yayasan Dharma Graha.

Lehninger,A.L,1993. Dasar-Dasar Biokimia. Diterjemahkan oleh Thenawijaya.Jakarta;

            Erlangga.

Poedjiadi,A,1994.Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta; UI Press.

Siswono,2001.PROTEIN . http// www.qizinet/cqi_bin/berota/fullnews.cqi?newsid 1000103433 41994.

Tanti, 2009.Protein .http://id shoobing.com/exact-sciences/biology1902571-protein/